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微管蛋白 编辑
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子,有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%,具有相似的三维结构,能够紧密地结合成二聚体,作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成,β亚基是由455个氨基酸组成,它们的分子量约55 kDa。近年来人们又发现了γ微管蛋白,该蛋白定位于微管组织中心(microtubule organizing center, MTOC),对微管的形成、微管的数量和位置、微管极性的确定以及细胞分裂起到重要作用。
中文名:微管蛋白
外文名:tubulin
组成:tubulin组成微管的蛋白质
类型:α微管蛋白和β微管蛋白
分子量:55kDa
见载刊物:《细胞生物学名词(第二版)》 科学出版社
公布时间:2009年
为了形成微管,α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的(+)末端。β-微管蛋白亚基暴露在微管的正端,而α-微管蛋白亚基暴露在负端。在将二聚体掺入微管后,与β-微管蛋白亚基结合的GTP分子最终通过沿着微管原丝的二聚体间接触水解成GDP。微管蛋白二聚体的β-微管蛋白成员是否与GTP或GDP结合会影响微管中二聚体的稳定性。与GTP结合的二聚体倾向于组装成微管,而与GDP结合的二聚体倾向于分裂;因此,这种GTP循环对于微管的动态不稳定性是必不可少的。
当结合到微管中时,微管蛋白积累了许多翻译后修饰,其中许多是这些蛋白质所特有的。这些修改包括detyrosination, 乙酰化,polyglutamylation,polyglycylation,磷酸化,泛素化,SUMO化,和棕榈酰化。对一些微管中的乙酰化进行了许多科学研究,特别是α-微管蛋白N-乙酰转移酶(ATAT1),它被证明在许多生物和分子功能中发挥重要作用,它与许多人类疾病相关,特别是神经系统疾病。
微管蛋白超家族含有六个微管蛋白(α-,β-,γ-,δ-,ε-和ζ-微管蛋白)。
α-微管蛋白
人α-微管蛋白亚型包括:
· TUBA1A
· TUBA1B
· TUBA1C
· TUBA3C
· TUBA3D
· TUBA3E
· TUBA4A
· TUBA8
β-微管蛋白
已知与人微管蛋白结合的所有药物都与β-微管蛋白结合。这些包括紫杉醇,秋水仙碱和长春花生物碱,它们各自在β-微管蛋白上具有不同的结合位点。
III类β微管蛋白是微管元件中只表示神经元,并且是特定于神经组织神经元流行标识符。它比其他同种型的β-微管蛋白更慢地结合秋水仙碱。
β1-微管蛋白,有时称为VI类β-微管蛋白,在氨基酸序列水平上最不同。它仅在人类的巨核细胞和血小板中表达,并且似乎在血小板的形成中起重要作用。当VI类β-微管蛋白在哺乳动物细胞中表达时,它们会导致微管网络的破坏,微管碎片的形成,并最终导致巨核细胞和血小板中存在边缘带状结构。
Katanin是一种蛋白质复合物,可在β-微管蛋白亚基上切断微管,是神经元和高等植物中快速微管运输所必需的。
人β-微管蛋白亚型包括:
· TUBB
· TUBB1
· TUBB2A
· TUBB2B
· TUBB2C
· TUBB3
· TUBB4
· TUBB4Q
· TUBB6
γ-微管蛋白
γ-微管蛋白,微管蛋白家族的另一成员,在微管的成核和极性取向中是重要的。它主要存在于中心体和纺锤极体中,因为它们是最丰富的微管成核区域。在这些细胞器中,在称为γ-微管蛋白环复合物(γ-TuRCs)的复合物中发现了几种γ-微管蛋白和其他蛋白质分子,其在化学上模拟微管的(+)末端,从而允许微管结合。γ-微管蛋白也被分离为二聚体并且作为γ-微管蛋白小复合物(γTuSC)的一部分,在二聚体和γTuRC之间的中间尺寸。γ-微管蛋白是微管成核的最佳理解机制,但某些研究表明,某些细胞可能能够适应其缺失,正如已经抑制其正确表达的突变和RNAi研究所表明的那样。
人γ-微管蛋白亚型包括:
· TUBG1
· TUBG2
γ-微管蛋白环复合物的成员:
· TUBGCP2
· TUBGCP3
· TUBGCP4
· TUBGCP5
· TUBGCP6
δ和ε-微管蛋白
已经发现Delta(δ)和epsilon(ε)微管蛋白定位于中心粒并且可能在中心粒结构和功能中起作用,尽管它们都没有像α-和β-形式那样被充分研究。
人δ-和ε-微管蛋白基因包括:
· δ微管蛋白
· TUBD1
· ε微管蛋白
· TUBE1
ζ-微管蛋白
Zeta-微管蛋白存在于许多真核生物中,但是其他人缺失,包括胎盘哺乳动物。已经显示它与多中心上皮细胞中的中心粒的基底足结构相关。
BtubA / B
BtubA / B存在于Verrucomicrobial属Prosthecobacter的一些细菌物种中。它们与真核微管蛋白的进化关系尚不清楚,尽管它们可能是通过侧向基因转移从真核细胞谱系中产生的。
FtsZ
几乎所有细菌和古细菌都使用FtsZ进行分裂。这是第一个鉴定出的原核细胞骨架蛋白。
TubZ
TubZ在苏云金芽孢杆菌中被鉴定为质粒维持必需的。
CetZ
经开区在发现euryarchaeal的进化枝Methanomicrobia和嗜盐菌,在那里它有细胞形状分化功能。
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